Nel centenario della scoperta della cristallografia, un metodo che consente
di osservare le strutture biologiche (proteine, DNA, ecc.) con una altissima risoluzione
e che permette di comprendere nei dettagli i loro meccanismi funzionali, nonché
di sviluppare farmaci biotecnologici particolarmente specifici e selettivi,
l’unità di ricerca di Biochimica e Biologia Molecolare dell’Università di
Teramo pubblica un lavoro sulla rivista più prestigiosa della International
Union of Crystallography (IUCr): Acta Crystallographica Section D – Biological
Crystallography (fattore d’impatto = 14.1).
“Nell’Anno Internazionale della
Cristallografia 2014 ritenuto dall’Unesco e dalla IUCr un evento mondiale - ha
sottolineato Enrico Dainese presidente
del Corso di laurea in Biotecnologie dell’Università di Teramo - abbiamo
l’onore di aver visto accettato un lavoro che evidenzia un nuovo meccanismo di attivazione
per una classe importante di enzimi: le ammino ossidasi. Questo lavoro di
ricerca deriva da un’interessante e attiva collaborazione dell’unità di
Biochimica dell’Università di Teramo con Giovanni Floris dell’Università di
Cagliari e con Mauro Maccarrone e Alessandro Finazzi-Agrò dell’Università Campus
Bio-Medico di Roma”.
“A Teramo - ha aggiunto Dainese - insieme
ad Annalaura Sabatucci, valente biofisico dell’unità di Biochimica, abbiamo utilizzato
una metodica, la diffusione di raggi-X a basso angolo (SAXS), che consente di confrontare strutture
biologiche in soluzione con quelle cristallografiche. Come evidenziato nel
lavoro i nostri risultati hanno importanti implicazioni anche per la proteina
di adesione vascolare (VAP-1), un enzima che nel nostro organismo è implicato
nella patogenesi di malattie infiammatorie quali l'artrite, la sclerosi
multipla, il diabete e l’aterosclerosi. Pertanto, le nostre osservazioni
sperimentali potrebbero aprire la strada allo sviluppo di inibitori innovativi
con alto potenziale terapeutico.”
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