Nel centenario della scoperta della cristallografia, un metodo che consente di osservare le strutture biologiche (proteine, DNA, ecc.) con una altissima risoluzione e che permette di comprendere nei dettagli i loro meccanismi funzionali, nonché di sviluppare farmaci biotecnologici particolarmente specifici e selettivi, l’unità di ricerca di Biochimica e Biologia Molecolare dell’Università di Teramo pubblica un lavoro sulla rivista più prestigiosa della International Union of Crystallography (IUCr): Acta Crystallographica Section D – Biological Crystallography (fattore d’impatto = 14.1).
“Nell’Anno Internazionale della Cristallografia 2014 ritenuto dall’Unesco e dalla IUCr un evento mondiale - ha sottolineato Enrico Dainese presidente del Corso di laurea in Biotecnologie dell’Università di Teramo - abbiamo l’onore di aver visto accettato un lavoro che evidenzia un nuovo meccanismo di attivazione per una classe importante di enzimi: le ammino ossidasi. Questo lavoro di ricerca deriva da un’interessante e attiva collaborazione dell’unità di Biochimica dell’Università di Teramo con Giovanni Floris dell’Università di Cagliari e con Mauro Maccarrone e Alessandro Finazzi-Agrò dell’Università Campus Bio-Medico di Roma”.
“A Teramo - ha aggiunto Dainese - insieme ad Annalaura Sabatucci, valente biofisico dell’unità di Biochimica, abbiamo utilizzato una metodica, la diffusione di raggi-X a basso angolo (SAXS), che consente di confrontare strutture biologiche in soluzione con quelle cristallografiche. Come evidenziato nel lavoro i nostri risultati hanno importanti implicazioni anche per la proteina di adesione vascolare (VAP-1), un enzima che nel nostro organismo è implicato nella patogenesi di malattie infiammatorie quali l'artrite, la sclerosi multipla, il diabete e l’aterosclerosi. Pertanto, le nostre osservazioni sperimentali potrebbero aprire la strada allo sviluppo di inibitori innovativi con alto potenziale terapeutico.”
